PE-22-28

PE-22-28 ist ein synthetisches Heptapeptid, das aus Spadin gewonnen wird, einem endogenen Peptid, das durch die Reifung von Sortilin/NTS3 gebildet wird. In der Peptidwissenschaft wird PE-22-28 hinsichtlich seiner Wechselwirkung mit TREK-1 (KCNK2) untersucht, einem zweiporigen Kaliumkanal, der zentral für die Forschung zur Ionenkanalregulation, neuronaler Anregbarkeit und Signalmodulation ist. In präklinischen Modellen ist das Peptid mit kanalvermittelter Wegdynamik und molekularer Bindungskinetik assoziiert (Veyssière J. et al., 2015).

Geschichte von PE-22-28

PE-22-28 wurde als abgekürztes Spadin-Analogon aus Forschung an stabileren TREK-1-Interaktoren entwickelt. Die ursprüngliche Spadin-Sequenz stammt aus dem C-terminalen Pro-Sortilin-Fragment, und in späteren Studien wurden abgekürzte Peptidanaloga charakterisiert. PE-22-28 enthält die 7-Aminosäure-Kernsequenz (GVSWGLR), die für die TREK-1-Bindung in den untersuchten Modellen als notwendig erwiesen wurde. Diese Optimierung stellt einen Fortschritt in der Forschung zu Peptid-Kanal-Interaktionsstudien und molekularer Stabilität dar (Djillani A. et al., 2017).

PE-22-28 Struktur und molekulare Daten

Peptidname: PE-22-28 Peptidtyp: Synthetisches Heptapeptid-Sequenz: Gly-Val-Ser-Trp-Gly-Leu-Arg

CAS#: 1801959-12-5 Molekularformel: C35H55N11O9 Molekulargewicht: 773,89 g/mol

Die Heptapeptidstruktur ist für die selektive Interaktion mit dem TREK-1-Kanal konzipiert und wird in der Ionenkanal- und neurobiologischen Forschung untersucht.

PE-22-28 Forschungsergebnisse

PE-22-28 wurde in in-vitro- und präklinischen Modellen untersucht, die sich auf TREK-1-Kanaldynamik, neuronale Signalmodulation und Peptidkanalbindungskinetik konzentrieren. Studien beschreiben die Wechselwirkung mit Zwei-Poren-Kaliumkanalsystemen und die Charakterisierung innerhalb molekularer Signalwege.

Hauptforschungsgebiete von PE-22-28

Ionenkanal

Fokus auf die Wechselwirkung von TREK-1 (KCNK2), K2P-Kanaldynamik und Bindungskinetik.

Neurobiologie

Untersuchung der neuronalen Anregbarkeit, synaptischer Signalmodelle und kanalvermittelter Signalwege.

Molekular

Untersuchung der Peptid-Protein-Bindung, der Konformationsstabilität und der Struktur-Aktivitäts-Beziehung.

Wissenschaftliche Relevanz von PE-22-28

PE-22-28 gilt als relevantes Forschungsmolekül für Studien zur Ionenkanalregulation und peptidvermittelter Kanalmodulation. Durch selektive Interaktion mit dem TREK-1-Kanal bietet es ein Werkzeug zur Untersuchung der K2P-Dynamik in kontrollierten In-vitro-Forschungsumgebungen.

Quellen

Veyssière J. et al. (2015). Retroinverso-Analoga von Spadin zeigen verstärkte antidepressiva Wirkung. Psychopharmakologie, 232(3), 561–574. Djillani A. et al. (2017). Verkürzte Spadin-Analoga zeigen eine bessere TREK-1-Hemmung, Stabilität in vivo und eine bessere Antidepressiva-Wirkung. Grenzen der Pharmakologie, 8, 643. Mazella J. et al. (2010). Spadin, ein von Sortilin abgeleitetes Peptid, das auf Nagetier-TREK-1-Kanäle abzielt. PLoS Biologie, 8(4), e1000355.